アミノ酸の構造と性質について解説

タンパク質は体の中で様々な役割を果たしています。例えば酵素として化学反応を触媒したり筋肉の構成要素となったり抗体もタンパク分子です。こういったタンパク質の最小構成単位がアミノ酸です。

20種類の標準アミノ酸と呼ばれるものが直鎖状につながって折りたたまれて、いくつか集合することでタンパク質が出来上がります。今回はアミノ酸の構造と性質を紹介します。

1 標準アミノ酸
2 側鎖の性質
- 2.1 非極性側鎖
- 2.2 極性無電荷側鎖
3 非標準アミノ酸

標準アミノ酸

まず、全てのタンパク質は標準アミノ酸と呼ばれるアミノ酸からできています。以下にその標準アミノ酸を示します。

各アミノ酸について上から名称、3文字表記、1文字表記に該当します。側鎖についても青枠で囲いました。

α-アミノ酸

プロリンを除く上図のアミノ酸群はカルボキシ基に結合するα炭素に第1級アミノ基が結合したα-アミノ酸と呼ばれます。プロリンはアミノ基に炭素が2つ結合した第２級アミノ基を持つので本当はイミノ酸です。

ただし、mRNAのコドンにはプロリンを指定するものもあるため広い意味で標準アミノ酸としてカウントしています。

溶液中での振る舞い｜酸塩基解離

アミノ酸を溶液に加えたときのpHと解離型の関係をもっとも単純なグリシンを例にして下の図に表しました。

グリシンのカルボキシ基のpK値が2.35、アミノ基のpK値が9.78です。どのpHにおいてもグリシンがイオン化しているのがわかります。アミノ酸は水溶液中では常にイオン化していることになるのです。アミノ酸は酸でもあり塩基でもある両性電解質です。

グリシンに限らずカルボキシ基のpKが約2.2、アミノ基のpKが約9.4です。生理的条件下でのアミノ酸は、アミノ基とカルボキシ基がともにイオン化していることがわかります。この状態を両性イオンや双極イオンと呼びます。

アミノ酸からタンパク質へ｜ペプチド結合と１次構造

α-アミノ酸は脱水縮合によりペプチド結合を形成することができます。このようにα-アミノ酸がペプチド結合によってつながったものをペプチド結合と呼びます。

2個縮合したものはジペプチド、3個縮合するとトリペプチド、だいたい10個以内であればオリゴペプチド、たくさん縮合すればポリペプチドと呼んだりします。

ペプチドは線状につながるので途中で分岐することはありません。さらに、ペプチドにおける各アミノ酸のことを特にアミノ酸残基といいます。

タンパクはこのように線状につながったペプチドが1本以上組み合わさってできます。アミノ酸配列をを指定するDNAも線状構造を取っているので１対１対応させることができます。

タンパクを構成する標準アミノ酸は高々20種類ですが。2個つながっただけても配列の場合の数は2²⁰=400通り、10個つながれば2¹⁰=1.024×10¹³通りにもなるためタンパクの多様性は実に高いと言えます。

側鎖の性質

タンパク質が生成する過程で、アミノ酸がつながってできたペプチドは正しく折りたたまれなければなりません。

正しく折りたたまれないとペプチド同士が凝集して結晶化し、体内で毒になります。折りたたみの過程については今回触れませんが、その特徴として親水性の側鎖が水和できるように外側を向き、疎水性の側鎖が水に触れないよう内側を向くようになるということです。

こういった意味で標準アミノ酸は①側鎖が非極性②側鎖が極性を持つが無電荷③側鎖が極性を持ち電荷も持つ、の3種類に分類することができます。

非極性側鎖

グリシンやアラニンといった側鎖が非極性のアミノ酸はタンパク質生成における折りたたみの過程で内側に向くように配置されます。

チロシンは非極性側鎖ではありませんが、それも含めてフェニルアラニンとトリプトファンは芳香族であるので紫外線を吸収します。したがってタンパク質を分光学的に解析することも可能です。

極性無電荷側鎖

側鎖が極性無電荷のアミノ酸はヒドロキシ基やチオール基または酸アミドを持ちます。システインは側鎖のチオール基が参加されるともう１つのシステイン側鎖との間でジスルフィド結合を形成します。ジスルフィド結合によって1本のポリペプチド鎖が一部環状になったり、別のポリペプチド鎖と架橋(橋渡し)することができます。

タンパク質を分解してアミノ酸の配列を測定する際にグルタミンとアスパラギンは酸性または塩基性条件で容易に加水分解されて、それぞれグルタミン酸とアスパラギンさんになってしまいます。

したがって、グルタミン(Gln)とグルタミン酸(Glu)の3文字表記をGlx、アスパラギン(Asn)とアスパラギン酸(Asp)の3文字表記をAsxで表したりします。